大学生生物化学期末资料整理

馈调节、激素调控等。（

5

）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。

二、辅酶和辅基

多数情况下，可用透析等方法将全酶中辅助因子除去。与酶蛋白松弛结合的辅

助因子称

辅酶

。少数情况下，一些辅助因子以共价键与酶蛋白较牢固结合，不易

透析除去，称

辅基

。

三、酶原激活的原理及其生物学意义

有些酶从生物体内合成出来时，仅仅是其无活性的前体形式，称酶原。

酶原必须在一定条件下，被打断一个或几个特殊肽键，使构象发生一定变化

后，才具有活性。此过程称

酶原的激活

。

哺乳动物消化系统中的一些蛋白酶都是先以酶原形式被分泌出来，然后再被

激活。此现象具有保护消化道本身的生物学意义。

四、酶的专一性

（一）绝对专一性：有些酶只能催化一种底物进行一种反应。如：脲酶。

（二）相对专一性：有些酶能作用于一类化合物或化学键。

1.

键的专一性：有些酶只对某种化学键起作用，而对组成该键的基团要求

不严。

2.

基团专一性：有些酶除要求底物具有特殊化学键外，还对组成化学键一

侧或两侧的基团有一定要求。

（三）立体异构专一性：当底物具有异构体时，酶只能作用于其中一种

1

.

旋光异构专一性：酶只能作用于一种旋光异构体，而对另一种毫无作用。

2

.

几何异构专一性：针对具有不同构型、不同双键类型等的底物，酶所具

有的专一性。

五、诱导契合学说

1958 

年，

Koshland 

提出诱导契合学说

主要内容：当酶分子与底物分子互相接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，构象

发生了有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。

六、

S 

如何影响

 v

，从理论上及用米氏公式分别解释二者关系

当底物浓度

[S]

较低时，随

[S]

的增加，反应速度

 v 

急剧增加。但反应曲线很

快弯曲，即反应速度的增加率开始降低。当

[S]

升高至一定浓度时，

v 

就不再升